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8月28日电，近日，中国科学院武汉病毒研究所抗病毒研究中心邓增钦团队在非洲猪瘟病毒拓扑异构酶的结构解析和催化机制研究中取得进展。相关研究成果以Cryo-EMstructuresofAfricanswinefevervirustopoisomerase为题，发表在mBio上。体外生化实验表明：P1192R中参与活性位点相互作用的氨基酸突变和Region1的缺失，均会显著降低P1192R的拓扑异构酶活性；Region2的缺失很可能影响P1192R的结构完整性，导致蛋白折叠异常；而Region3关键疏 8月28日电，近日，中国科学院武汉病毒研究所抗病毒研究中心邓增钦团队在非洲猪瘟病毒拓扑异构酶的结构解析和催化机制研究中取得进展。相关研究成果以Cryo-EMstructuresofAfricanswinefevervirustopoisomerase为题，发表在mBio上。体外生化实验表明：P1192R中参与活性位点相互作用的氨基酸突变和Region1的缺失，均会显著降低P1192R的拓扑异构酶活性；Region2的缺失很可能影响P1192R的结构完整性，导致蛋白折叠异常；而Region3关键疏水氨基酸的突变则会降低P1192R在反应初始阶段的效率。上述研究表明，P1192R的特异性结构对于其拓扑异构酶活性的维持或结构完整性颇为重要。综上，该研究提升了科学家对病毒拓扑异构酶的结构和功能的理解，为靶向病毒拓扑异构酶的抗非洲猪瘟药物的研发提供了重要依据。展开

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